Repozytorium
Wyszukaj
Kolekcje
Inne
Poly-Gly Region Regulates the Accessibility of Metal Binding Sites in Snake Venom Peptides
Autorzy
Rok wydania
2022
Czasopismo
Numer woluminu
61
Strony
14247-14251
DOI
10.1021/acs.inorgchem.2c02584
Kolekcja
Język
Angielski
Typ publikacji
Artykuł
It is supposed that the presence of poly-His regions in close proximity to poly-Gly domains in snake venoms is related to their biological activity; poly-His/poly-Gly (pHpG) peptides inhibit the activity of metalloproteinases during venom storage via the chelation metal ions, necessary for their proper functioning. This work shows that only the histidyl residues from the N-terminal VDHDHDH motif (but not from the poly-His tag) were the primary Zn(II) binding sites and that the poly-Gly domain situated in the proximity of a central proline residue may play a regulatory role in venom gland protection. The proline induces a kink of the peptide, resulting in steric hindrance, which may modulate the accessibility of potential metal binding sites in the poly-His domain and may, in turn, be one of the regulators of Zn(II) accessibility in the venom gland and therefore a modulator of metalloproteinase activity during venom storage.
Słowa kluczowe
Amides, Imidazoles, Ions, Metals, Peptides and proteins
Licencja otwartego dostępu
Licencja na prawach której można swobodnie kopiować, rozprowadzać, zmieniać i remiksować objęty prawem autorskim utwór (Utwór-przedmiot prawa autorskiego) pod warunkiem podania imienia i nazwiska autora utworu pierwotnego oraz źródła pochodzenia utworu.
Pełny tekst licencji: https://creativecommons.org/licenses/by/3.0/pl/legalcode
Adres publiczny
http://dx.doi.org/10.1021/acs.inorgchem.2c02584
Strona internetowa wydawcy
Podobne publikacje
Metal-Induced Amide Deprotonation and Binding Typical for Cu(II), Not Possible for Zn(II) and Fe(II)
Leveraro Silvia, Dzyhovskyi Valentyn, Garstka Kinga, Szebesczyk Agnieszka, Zobi Fabio, Bellotti Denise, Stokowa-Sołtys Kamila, Remelli Maurizio, Rowińska-Żyrek Magdalena
Semenogelins Armed in Zn(II) and Cu(II): May Bioinorganic Chemistry Help Nature to Cope with Enterococcus faecalis?
Dudek Dorota, Miller Adriana, Hecel Aleksandra, Kola Arian, Valensin Daniela, Mikołajczyk Aleksandra, Barceló-Oliver Miquel, Matera-Witkiewicz Agnieszka, Rowińska-Żyrek Magdalena
Insights into the Chemistry, Structure, and Biological Activity of Human Salivary MUC7 Fragments and Their Cu(II) and Zn(II) Complexes
Szarszoń Klaudia, Andrä Silke, Janek Tomasz, Wątły Joanna