Repozytorium
Wyszukaj
Kolekcje
Inne
Zn(II) binding to pramlintide results in a structural kink, fibril formation and antifungal activity
Autorzy
Rok wydania
2022
Czasopismo
Numer woluminu
12
Strony
20543/1-20543/8
DOI
10.1038/s41598-022-24968-y
Kolekcja
Język
Angielski
Typ publikacji
Artykuł
The antimicrobial properties of amylin, a 37-amino acid peptide hormone, co-secreted with insulin from the pancreas, are far less known than its antidiabetic function. We provide insight into the bioinorganic chemistry of amylin analogues, showing that the coordination of zinc(II) enhances the antifungal properties of pramlintide, a non-fibrillating therapeutic analogue of amylin. Zinc binds to the N-terminal amino group and His18 imidazole, inducing a kink in the peptide structure, which, in turn, triggers a fibrillization process of the complex, resulting in an amyloid structure most likely responsible for the disruption of the fungal cell.
Licencja otwartego dostępu
Licencja na prawach której można swobodnie kopiować, rozprowadzać, zmieniać i remiksować objęty prawem autorskim utwór (Utwór-przedmiot prawa autorskiego) pod warunkiem podania imienia i nazwiska autora utworu pierwotnego oraz źródła pochodzenia utworu.
Pełny tekst licencji: https://creativecommons.org/licenses/by/3.0/pl/legalcode
Adres publiczny
Podobne publikacje
Zn(II) Induces Fibril Formation and Antifungal Activity in Shepherin I, An Antimicrobial Peptide from Capsella bursa-pastoris
Wątły Joanna, Szarszoń Klaudia, Mikołajczyk Aleksandra, Grelich-Mucha Manuela, Matera-Witkiewicz Agnieszka, Olesiak-Bańska Joanna, Rowińska-Żyrek Magdalena