Repozytorium
Wyszukaj
Kolekcje
Inne
Peptide Stapling with Boronate Esters‐ A Reversible Folding of (Artificial) Peptide Chain to α‐Helix
Autorzy
Rok wydania
2023
Czasopismo
Numer woluminu
29
Strony
e202301370/1-e202301370/7
DOI
10.1002/chem.202301370
Kolekcja
Język
Angielski
Typ publikacji
Artykuł
Stabilization of a peptide conformation via stapling strategy may be realized by the reversible or more often irreversible connection of side chains being in mutually appropriate geometry. An incorporation of phenylboronic acid and sugar residues (fructonic or galacturonic acid), attached to two lysine side chains via amide bonds and separated by 2, 3, or 6 other residues in the C-terminal fragment of RNase A introduces the intramolecular interaction stabilizing the α-helical organization. The boronate ester stapling is stabilized in mild basic conditions and may be switched off by acidification leading to unfolded organization of the peptide chain. We investigated the possibility of using switchable stapling by mass spectrometry, NMR and UV-CD spectroscopies, and DFT calculations.
Słowa kluczowe
boronate esters, helical structure, peptide macrocycles, peptide stapling, reversible folding
Adres publiczny
http://dx.doi.org/10.1002/chem.202301370
Strona internetowa wydawcy
Podobne publikacje
Peptydy pod kontrolą: innowacyjne strategie cyklizacji, reakcji fotochemicznych, immobilizacji i wymiany izotopowej = Peptides under control: innovative strategies for cyclization, photochemical reactions, immobilization, and isotope exchange
Bąchor Remigiusz, Kijewska Monika, Waliczek Mateusz, Stefanowicz Piotr
Catch, Modify and Analyze: Methods of Chemoselective Modification of Cysteine-Containing Peptides
Kowalska Marta, Bąchor Remigiusz
Helicenophyrins: expanded carbaporphyrins incorporating aza-[5]helicene and heptacyclic S-shaped aza[5]helicene motifs.
Szyszko Bartosz, Przewoźnik Monika, Białek Michał J., Białońska Agata, Chmielewski Piotr J., Cichos Jakub, Latos-Grażyński Lechosław